پروتئینها مواد آلی بزرگ و یکی از انواع درشت ملکول های زیستی هستند که از زیرواحدهایی به نام اسید آمینه ساخته شده اند. پروتئین ها مانند زنجیری از یک کلاف سه بعدی بسپارهایی هستند که از ترکیب اسیدهای آمینه حاصل می شوند. اسیدهای آمینه مثل یک زنجیر خطی توسط پیوند پپتیدی میان گروه های کربوکسیل و آمین مجاور به یکدیگر متصل می شوند تا یک پلی پپتید را به وجود بیاورند. ترتیب اسیدهای آمینه در یک پروتئین توسط ژن مشخص می شود. اگرچه کد ژنتیک ۲۰ تا اسید آمینه استاندارد را معرفی می کند، در بعضی از اندامگان ها(ارگانیسم ها) کد ژنتیک شامل سلنوسیستئین و در بعضی از آرکی باکتری ها پ یرولزین می باشد. گاهی در پروتئین ها دگرگونی به وجود می آید: یا قبل از آنکه پروتئین بتواند به وظایفش در یاخته عمل کند و یا به عنوان قسمتی از مکانیسم بازرسی. پروتئین ها معمولاً به یکدیگر می پیوندند تا یک وظیفه ای را با یکدیگر انجام دهند که این خود باعث استوار شدن پروتئین می شود. چون ترتیب های نامحدودی در توالی و طول زنجیره اسید آمینه ها در تولید پروتئین ها وجود دارد، از این رو انواع بی شماری از پروتئین ها نیز می توانند وجود داشته باشند^[۱].

پروتئین های درون یاخته ای در بخشی از یاخته به نام ریبوزوم توسط آران ای (RNA) ساخته می شوند.

ساختار پروتئین [ویرایش]

ساختار پروتئین، و یا ساختمان پروتئین به ساختاری گفته می شود که پروتئین به خود می گیرد. پروتئین دارای چهار ساختار می باشد.

• ساختار اول: به توالی پروتئین که به صورت رشته ای از اسیدهای آمینه می باشد گفته می شود. پروتئین ها پلی مرهایی خطی از اسیدهای آمینه هستند که با پیوند پپتیدی بهم متصل شده اند.
• ساختار دوم: به نظم های موضعی گفته می شود که پروتئین در حین تاشدگی به خود می گیرد. ساختار دوم پروتنئین ها خود به چند دسته تقسیم می شود:

ساختار دوم قسمتی از یک پروتئین؛ مارپیچ آلفا به رنگ خاکستری و صفحه بتا به رنگ قرمز نمایش داده شده

• • مارپیچ آلفا ساده ترین و انعطاف پذیرترین ترتیب، کونفرماسیونی مارپیچی و راست گرد بود به نام مارپیچ آلفا. مارپیچ آلفا یکی از ساختارهای دوم رایج در پروتئین هاست. مارپیچ آلفا یک مارپیچ راست گرد است که ساختار آن هر ۴/۵ آنگسترومیک بار تکرار می شود. در هر دو مارپیچ آلفا، ۶/۳ اسید آمینه وجود دارد. یعنی هر ۵/۱ آنگستروم یک اسید آمینه در طولمارپیچ آلفا قرار می گیرد. هر گروه کربوکسیل و آمین در مارپیچ آلفا با اسید آمینه ای با فاصله چهار تا از خود، دارای باند هیدروژنی می باشد و این الگو در سراسر مارپیچ، غیر از چهار اسیدآمینه در دو انتهای آن تکرار شده است.
  • صفحه های بتا: ساختار صفحه های بتا، ساختار دوم بسیارکشیده و چین دار می باشد. یکی از تفاوت های مهم صفحه های بتا با مارپیچ آلفا این است که اسیدآمینه هایی که معمولاً در ساختار اول زنجیره پروتئینی با فاصله زیاد از هم قرارگرفته اند، برای تشکیل این ساختار در مجاورت یکدیگر قرار می گیرند بنابراین صفحه های بتا تمایل به سختی داشته و انعطاف پذیری ناچیزی دارند. پیوندهای هیدروژنی بین رشته ای که میان گروه های CO یک رشته بتا و NH رشته بتای مجاور ایجاد می شوند، به صفحات بتا پایداری می بخشند و باعث می شوند که این صفحات ظاهری زیگزاگ داشته باشند.
• ساختار سوم: حالت سه بعدی که پروتئین بعد از پیچش به خود می گیرد گفته می شود.
• ساختار چهارم: حالت قرارگیری چند پروتئین در فضا کنار یکدیگر. بیشتر پروتئین ها از پیوند زنجیرهای پلی پپتیدی مشابه و یا متفاوت ساخته شده اند، اتصال بین زنجیرها توسط پیوندهای ضعیف تری برقرار می گردد. این ساختارترتیب قرارگرفتن زیر واحدهای یک پروتئین را شرح می دهد و نقش مهمی در توضیح چگونگی شرکت پروتئین در واکنش های شیمیایی دارد.

روش های تعیین ساختار پروتئینکشف ساختار سوم و چهارم یک پروتئین راهنمای بسیار مهمی برای تعیین کارکرد این پروتئین است. از روشهای معمول می توان به پراش اشعه ایکس و تشدید مغناطیسی هسته اشاره کرد<این دو روش اطلاعات اتمی خوبی دربارهٔ ساختار پروتئین مورد نظر جمع آوری می کنند.

پراش (تفرق) اشعه ایکس روشی برای مطالعهٔ ساختار مواد بلوری است که در سال ۱۹۱۲ میلادی توسط فون لاوه کشف شد و توسط ویلیام هنری براگ و ویلیام لورنس براگ برای بررسی بلورها بکار گرفته شد.

cryo-electron microscopy روش دیگری است برای مطالعه ساختار پروتئین که معمولاً در دمای نزدیگ به نیتروژن مایع انجام می شود.

بلورنگاری الکترونی (به انگلیسی: Electron crystallography) روشی برای تعیین آرایش اتم ها در جامدات به وسیله میکروسکوپ الکترونی است. این روش می تواند مکملی برایبلورنگاری پرتو-ایکس روی پروتئین هایی (مانند پروتئین های غشائی) که به راحتی نمی توانند کریستال سه بعدی لازم برای این کار را تشکیل بدهند، دانست.

بانک داده پروتئین (به انگلیسی: Protein Data Bank) (به اختصار PDB) منبعی برای داده های ساختار سه بعدی پروتئین ها و اسیدهای نوکلئیک است. این داده ها عموماً توسطبلورنگاری پرتو-ایکس یا بیناب نمایی ان ام آر به دست می آیند و توسط زیست شناس ها یا زیست شیمی پیشه ها از سراسر دنیا برای دسترس عموم آن جا گذاشته می شوند.

خالص سازی پروتئین ها [ویرایش]

خالص سازی پروتئین شامل یک سری مراحل می باشد که برای مجزا کردن یک نوع پروتئین از پروتئین های مختلط استفاده می شود. خالص سازی امری حیاتی برای توصیف وظیفه، ساختار و فعل و انفعالات پروتئین مورد نظر می باشد. این کار معمولاً با یک بافت زیستی و یا کشت میکروبی آغاز می شود. مولکول ها از یاخته جدا شده و سپس پروتئین ها از دیگرمولکول های یاخته ای جدا می شوند. در انتها پروتئین مورد نظر از دیگر پروتئین ها جدا می شود^[۲].

پروتئین سازی [ویرایش]

از اطلاعات موجود در دی ان ای برای ساختن پروتئین ها استفاده می شود، اما جایگاه دی ان ای در هسته و جایگاه پروتئین سازی در سیتوپلاسم است. اندازه گیری های گوناگون نشان داده اند که در یاخته هایی که در آنها فعالیت پروتئین سازی چندان شدید نیست، مقدار آران ای نیز کم است. از طرف دیگر، آران ای هم در هسته یافت می شود و هم در سیتوپلاسم. بر این اساس و نیز بر اساس آزمایش ها و مشاهده های دیگر، دانشمندان به این نتیجه رسیدند که آران ای اطلاعات را از دی ان ای به ریبوزوم ها حمل می کند. به این نوع آران ای که اطلاعات را از دی ان ای به ریبوزوم ها حمل می کند، آران ای پیک یا پیامبر(mRNA) می گویند. نوعی دیگر آران ای ناقل (tRNA) است که اسیدهای آمینه را به ریبوزوم منتقل می کند، تاریبوزوم اسیدهای آمینه را بر اساس اطلاعات موجود در mRNA کنار یکدیگر ردیف کند. نوع دیگر آران ای ریبوزومی (rRNA) است که در ساختار ریبوزوم ها شرکت دارد.

برای ساخت پروتئین در یاخته مراحل زیر باید انجام شود:

• ۱- دی ان ای باید 

  برچسب: نویسنده: بهنام صالح آبادی تاريخ: چهارشنبه 22 / 9 ساعت: 8:09 PM